۴ – طبقهبندی و خواص فیزیکوشیمیایی
4.1.
پروتئینها اجزای مشترک همهی مواد زیستی هستند که بدون آنها زندگی امکانپذیر نیست. آنها اجزای ضروری همهی سلولهای زندهاند. پروتئینها ترکیبات آلی نیتروژنی پیچیدهای هستند – پلیمرهایی از اسیدهای آمینه – بنابراین بهعنوان پلیمرهای با وزن مولکولی بالا از مونومرهای با وزن مولکولی پایین (اسیدهای آمینه) تعریف میشوند که توسط پیوندهای پپتیدی به یکدیگر متصل شدهاند. پروتئینها پلیمرهایی از حدود ۲۰ نوع اسید آمینهاند که با پیوند پپتیدی به هم متصلاند (ساختار اولیه). ترکیب اسیدهای آمینه ماهیت ساختارهای ثانویه و سوم را تعیین میکند. این ساختارها بهنوبهی خود بهطور چشمگیری بر خواص عملکردی پروتئینهای غذایی و رفتار آنها در طی فرآوری تأثیر میگذارند.
4.2. طبقهبندی پروتئینها
پروتئینها به روشهای مختلفی طبقهبندی شدهاند. بهطور کلی بر اساس ترکیب، شکل مولکول و حلالیت تقسیم میشوند.
4.2.1. بر اساس ترکیب
به سه گروه تقسیم میشوند: پروتئینهای ساده، پروتئینهای مزدوج و پروتئینهای مشتق.
- پروتئینهای ساده: فقط از اسیدهای آمینه تشکیل شدهاند – ترکیب دیگری ندارند.
- پروتئینهای مزدوج: از اسیدهای آمینه و ترکیبات دیگری تشکیل شدهاند. به شش زیرگروه تقسیم میشوند:
جدول 4.1: پروتئینهای مزدوج
| ردیف | کلاس | ترکیب دیگر موجود | مثال |
|---|---|---|---|
| 1 | کروموپروتئین | رنگدانه | هموگلوبین |
| 2 | گلیکوپروتئین | کربوهیدرات | موسین (در بزاق) |
| 3 | فسفوپروتئین | اسید فسفریک | کازئین (در شیر) |
| 4 | لیپوپروتئین | لیپید | لیپوویتِلین (زرده تخممرغ) |
| 5 | نوکلئوپروتئین | اسید نوکلئیک | ویروسها |
| 6 | متالوپروتئین | فلز | سرولوپلاسمین (مس) |
پروتئینهای مشتق: نمایانگر مراحل مختلف شکافت هیدرولیتیکی پروتئینهای ساده یا مزدوج هستند (مانند پروتئوزها، پپتونها، پپتیدها).
4.2.2. بر اساس شکل مولکولها
به دو گروه اصلی تقسیم میشوند: پروتئینهای فیبری و پروتئینهای کروی.
- پروتئینهای فیبری: رشتهای یا روبانمانند، در کنار هم قرار گرفته و الیاف تشکیل میدهند. عموماً نامحلول در آباند چون نیروهای بینمولکولی قوی دارند. نقش اصلی آنها ساختاری است (مانند کراتین، میوزین، کلاژن).
- پروتئینهای کروی: کرویشکل، معمولاً محلول در آب یا محلولهای رقیق اسید، باز یا نمک. نیروهای بینمولکولی ضعیفتر دارند و اغلب در فرآیندهای فیزیولوژیکی بدن نقش دارند (مانند آنزیمها، برخی هورمونها، هموگلوبین).
4.2.3. بر اساس حلالیت
- آلبومینها – محلول در آب مقطر، محلولهای رقیق نمک، اسید و باز. مثل لاکتالبومین، آلبومین تخممرغ.
- گلوبولینها – نامحلول در آب مقطر، محلول در محلولهای رقیق نمک، اسید و باز. مثل گلوبولینهای سرم، β-لاکتوگلوبولین در شیر، میوزین و اکتین در گوشت.
- پروتامین و هیستونها – بهشدت محلول در آب مقطر، پایدار در برابر حرارت. پروتامین محلول در NH₄OH ولی هیستونها نامحلول در NH₄OH.
- گلوتلینها – نامحلول در آب و الکل، محلول در اسیدها و بازهای رقیق. مثل گلوتنین در گندم، اوریزنین در برنج.
- پرولامینها – نامحلول در آب، محلول در اسید و باز رقیق و ۷۰–۸۰٪ الکل. مثل زئین در ذرت، گلیادین در گندم.
- اسکلروپروتئینها – نامحلول در بیشتر حلالها؛ عموماً فیبری، برای نقشهای ساختاری و اتصالی. مثل کلاژن، الاستین، کراتین.
4.3. خواص فیزیکوشیمیایی پروتئینها
4.3.1. نقطه ایزوالکتریک
pHای است که در آن بار خالص مولکول پروتئین صفر است. در این نقطه پروتئین در میدان الکتریکی حرکت نمیکند و کمترین حلالیت را دارد. هر پروتئین نقطه ایزوالکتریک خاص خود را دارد. پروتئین اصلی شیر (کازئین) نقطه ایزوالکتریک ۴٫۶ دارد.
4.3.2. رفتار آمفوتریک
پروتئینها مانند اسیدهای آمینه آمفولیت هستند؛ یعنی هم بهعنوان اسید و هم بهعنوان باز عمل میکنند. بسته به pH، میتوانند بار مثبت یا منفی داشته باشند. این خاصیت سبب میشود پروتئینها در pH پایینتر از ۵ و بالاتر از ۹ نقش بافری مهمی ایفا کنند.
4.3.3. اتصال یونها
پروتئینها میتوانند آنیونها و کاتیونها را متصل کنند. بسیاری از یونها با پروتئینها نمکهای نامحلول تشکیل میدهند (مانند جداسازی نیتروژن پروتئینی با اسید تریکلرواستیک). همچنین میتوانند با ماکرومولکولهای باردار مثل آلژیناتها و پکتاتها کمپلکس تشکیل دهند.
4.3.4. حلالیت
حلالیت پروتئین بهشدت به pH و ترکیب یونی بستگی دارد. در نقطه ایزوالکتریک حلالیت حداقل است. رابطه غلظت نمک و حلالیت پیچیده است: در غلظتهای پایین نمک، «نمکاندازی» (salting-in) موجب افزایش حلالیت میشود؛ در غلظتهای بالا، «نمکزدایی» (salting-out) رخ داده و پروتئین رسوب میکند.
4.3.5. تورم
برخی پروتئینهای نامحلول میتوانند با محلولهای آبی سیستمهای متورم ژلمانند تشکیل دهند (مانند اکتومیوین و کلاژن). تورم میتواند اسمزی (برگشتپذیر) یا لیوتروپیک (غیرقابل برگشت) باشد. این توانایی پروتئینها برای نگهداری آب همان ظرفیت اتصال آب آنهاست.
4.3.6. تبلور
بسیاری پروتئینها در شرایط خاص به صورت بلور بهدست آمدهاند (مانند هموگلوبین و بسیاری از آنزیمها). تبلور معمولاً با افزودن نمکهایی مثل سولفات آمونیوم و رساندن pH به نقطه ایزوالکتریک انجام میشود.
4.3.7. فعالیت نوری
تقریباً همهی اسیدهای آمینه (به جز گلیسین) کربن نامتقارن دارند و بنابراین فعال نوریاند. چرخش نوری پروتئینها بسته به شرایط متفاوت است (غلظت، pH، حلال، دما). پروتئینهای کروی معمولاً [α]D20 بین -۳۰ تا -۶۰ دارند. دناتوراسیون باعث افزایش چشمگیر چرخش نوری میشود.
4.3.8. جذب نور فرابنفش
جذب در طول موج ۲۸۰ نانومتر ویژگی پروتئینهاست که وابسته به وجود اسیدهای آمینه آروماتیک (تیروزین، تریپتوفان، فنیلآلانین) است.
4.3.9. ضریب شکست (Refractive Index)
ضریب شکست محلولهای پروتئینی خطی با غلظت افزایش مییابد. افزایش ضریب شکست محلول پروتئینی ۱٪ نسبت به حلالش «افزایش ویژه ضریب شکست» نام دارد که برای بیشتر پروتئینها حدود ۰٫۰۰۱۸ است.
۵ – واکنشهای درگیر در فرآوری و واکنشها با قلیا
5.1.
تعدادی از تغییرات شیمیایی شامل پروتئینها ممکن است در طی فرآوری و نگهداری غذا رخ دهند. این تغییرات میتوانند مطلوب یا نامطلوب باشند. تیمارهای مختلف در فرآوری غذا شامل حرارتدادن، سرد کردن، خشک کردن، تخمیر، استفاده از مواد شیمیایی، پرتودهی و غیره هستند. در میان آنها، حرارتدهی رایجترین روش فرآوری است. حرارتدهی عمدتاً برای کشتن پاتوژنها و غیرفعال کردن آنزیمهایی انجام میشود که در طی نگهداری موجب تغییرات اکسیداتیو و هیدرولیتیکی در غذا میشوند.
بهعنوان نتیجهی این تغییرات شیمیایی، ارزش غذایی پروتئینها ممکن است کاهش یابد:
- تشکیل ترکیبات سمی
- تخریب/از بین رفتن اسیدهای آمینه
- تبدیل اسیدهای آمینه ضروری به مشتقاتی که قابل متابولیزه شدن نیستند
- کاهش قابلیت هضم پروتئینها به دلیل پیوندهای عرضی
ماهیت و میزان تغییرات شیمیایی القاشده در پروتئینها توسط فرآوری غذا به پارامترهای متعددی مانند ترکیب غذا و شرایط فرآوری (دما، pH یا حضور اکسیژن) بستگی دارد. در نتیجهی این واکنشها، ارزش بیولوژیکی پروتئینها ممکن است کاهش یابد.
5.2. برخی تغییرات رایج در زیر شرح داده شدهاند
5.2.1. دناتوراسیون
دناتوراسیون پدیدهای است که شامل تبدیل ساختار تاخوردهی مشخص پروتئین به حالت بازشده است، بدون هیچ تغییری در ساختار اولیه. بیشتر پروتئینهای غذایی هنگام مواجهه با تیمار حرارتی ملایم (۶۰–۹۰ درجه سانتیگراد/۱ ساعت یا کمتر) دناتوره میشوند.
- دناتوراسیون معمولاً برگشتپذیر است اگر زنجیره پپتیدی در حالت بازشده توسط عوامل دناتورکننده پایدار شود و پس از حذف عامل دوباره به حالت بومی بازگردد.
- دناتوراسیون غیرقابل برگشت هنگامی رخ میدهد که زنجیره پپتیدی بازشده با سایر زنجیرهها تعامل کرده و پایدار شود.
این تغییرات اغلب اثرات مثبت دارند: افزایش قابلیت هضم (زیرا پروتئینهای دناتورهشده راحتتر توسط پروتئازها تجزیه میشوند)، غیرفعالسازی آنزیمهای نامطلوب، از بین رفتن عوامل ضدتغذیهای پروتئینی در دانهها و حبوبات، و غیرفعال شدن سموم پروتئینی مانند توکسین بوتولیسم. اما دناتوراسیون گسترده میتواند بر خواص عملکردی (مثل حلالیت) اثر منفی داشته باشد.
5.2.2. دِسولفوراسیون
تیمارهای حرارتی پروتئینها در دمای بالا و بدون افزودن مواد دیگر میتوانند به تغییرات شیمیایی غیرقابل برگشت منجر شوند. یکی از اولین تغییرات قابل مشاهده در حدود ۱۰۰ درجه سانتیگراد، از دست رفتن اسیدهای آمینه حساس به حرارت (سیستئین، سیستین، لیزین) و تشکیل گازهایی مثل H₂S است. در دماهای بالاتر (بیش از ۱۱۵ درجه) ترکیباتی مانند دیمتیلسولفید و اسید سیستئیک تشکیل میشوند که به عطر و طعم غذاهای حرارتدیده کمک میکنند.
5.2.3. دِآمیداسیون
این واکنش در طی حرارتدهی پروتئینها بالاتر از ۱۰۰ درجه سانتیگراد رخ میدهد. آمونیاک آزادشده عمدتاً از گروههای آمیدی گلوتامین و آسپاراژین منشا میگیرد. این واکنشها ارزش غذایی پروتئین را تغییر نمیدهند، اما به دلیل آشکارشدن گروههای کربوکسیل، نقطه ایزوالکتریک و در نتیجه خواص عملکردی پروتئین تغییر میکند.
5.2.4. راسمیزاسیون
حرارتدهی شدید بالاتر از ۲۰۰ درجه سانتیگراد یا حرارتدهی در pH قلیایی موجب تبدیل بخشی از اسیدهای آمینه L به D میشود. D-اسیدهای آمینه ارزش غذایی ندارند، بنابراین راسمیزاسیون باعث کاهش ۵۰٪ ارزش غذایی اسیدهای آمینه ضروری میشود. همچنین قابلیت هضم کاهش مییابد زیرا پروتئازها پیوندهای پپتیدی شامل D-اسیدهای آمینه را به سختی میشکنند.
5.2.5. اثر حرارتدهی در pH قلیایی
تیمار قلیایی منجر به واکنشهای متعدد میشود: هیدرولیز، حذف جانبی اسیدهای آمینه، راسمیزاسیون، شکستن زنجیره پپتیدی، تغییر یا حذف گروههای غیرپروتئینی و تشکیل پیوندهای عرضی. یکی از مهمترین واکنشها، تشکیل دیهیدروآلانین از طریق β-حذف است که سپس با گروههای نوکلئوفیلی (مثل گروه آمینی لیزین و گروه تیول سیستئین) واکنش داده و پیوندهای عرضی مانند لیزینوالانین، لانتیونین و اورنیتوالانین ایجاد میکند. مهمترین آنها لیزینوالانین است که باعث کاهش قابلیت هضم و ارزش بیولوژیکی پروتئین میشود.
5.2.6. واکنش بین پروتئینها و کربوهیدراتها/آلدهیدها (واکنش مایارد)
واکنش مایارد (قهوهای شدن غیرآنزیمی) مجموعهای پیچیده از واکنشهاست که از واکنش آمینها با ترکیبات کربونیل آغاز میشود و در نهایت به تشکیل محصولات قهوهای نامحلول به نام ملانوئیدینها منجر میگردد.
اهمیت واکنش مایارد در صنایع غذایی:
- ایجاد رنگ – مطلوب (قهوه، شکلات، نان تست) یا نامطلوب (محصولات شیری، شیر خشک).
- ایجاد طعم – تولید ترکیبات فرّار (آلدهیدهای استرکر).
- خواص آنتیاکسیدانی – به دلیل تشکیل ردوکتونها و کلاته کردن فلزات سنگین.
- سمیت – تشکیل برخی ترکیبات سرطانزا یا مشتقات نیتروزو.
- پیامدهای تغذیهای – کاهش ارزش غذایی (از دست رفتن لیزین و ویتامینها، کاهش قابلیت هضم، مهار آنزیمهای گوارشی، اختلال در جذب اسیدهای آمینه).
5.2.8. اکسیداسیون اسیدهای آمینه
متونیون در حضور پراکسیدها به متیونین سولفوکسید اکسید میشود. در شرایط اکسیداسیون قویتر، به متیونین سولفون یا اسید هوموسیستئیک تبدیل میگردد.
۶ – واکنشهای کاتالیزشده توسط آنزیمها شامل هیدرولیز و پروتئولیز
6.1. مقدمه
فرآیندهایی که شامل پروتئولیز هستند نقش مهمی در تولید بسیاری از غذاها ایفا میکنند. پروتئولیز میتواند در نتیجهی حضور آنزیمهای پروتئولیتیک موجود در خود غذا یا آنهایی که از منابع میکروبی حاصل میشوند رخ دهد. این گروه بزرگ از آنزیمها به دو زیرگروه عمده تقسیم میشوند:
- پپتیدازها (اگزوپپتیدازها) – این آنزیمها به صورت مرحلهای اسیدهای آمینه یا دیپپتیدها را از انتهای زنجیره پروتئینی جدا میکنند.
- پروتئینازها (اندوپپتیدازها) – این آنزیمها پیوندها را در داخل زنجیره پپتیدی هیدرولیز میکنند و به پیوندهای پپتیدی انتهایی حمله نمیکنند.
6.2. انواع آنزیمهای پروتئولیتیک
آنزیمهای پروتئولیتیک را میتوان به چهار گروه تقسیم کرد: پروتئازهای اسیدی، پروتئازهای سرین، پروتئازهای سولفیدریل و پروتئازهای حاوی فلز.
6.2.1. پروتئازهای اسیدی
این آنزیمها در pH پایین فعالیت بهینه دارند. مانند پپسین و رنین (کیموزین). در صنعت لبنیات، در تولید پنیر، تشکیل لختهی کازئین با کیموزین یا رنین انجام میشود. رنین در معدهی چهارم گوساله شیرخوار وجود دارد و همچنین میتواند توسط میکروارگانیسمهای مهندسیشده ژنتیکی تولید شود.
فرآیند انعقاد شیر توسط رنین در دو مرحله رخ میدهد:
- مرحله اول (آنزیمی): هیدرولیز پیوند پپتیدی بین فنیلآلانین-۱۰۵ و متیونین-۱۰۶ در κ-کازئین، که منجر به تشکیل پارا-κ-کازئین نامحلول و یک گلیکوماکروپپتید محلول میشود.
- مرحله دوم: لخته شدن میسلهای کازئین تغییر یافته توسط یونهای کلسیم.
رنین اساساً فاقد سایر پروتئینازهای نامطلوب است و بنابراین برای تهیهی پنیر بهویژه مناسب است.
6.2.2. پروتئازهای سرین
این آنزیمها در جایگاه فعال خود یک باقیمانده سرین و یک هیستیدین دارند. مانند کیموتریپسین، تریپسین، پلاسمن و ترومبین. پروتئینازهای سرین توسط تعداد زیادی از باکتریها و قارچها تولید میشوند. کیموتریپسین و تریپسین آنزیمهای پانکراس هستند که در روده عمل میکنند. تریپسین پیوندهای مربوط به اسیدهای آمینه با زنجیره جانبی بازی (لیزین یا آرژینین) را میشکند.
6.2.3. پروتئازهای سولفیدریل
برای فعالیت به گروه سولفیدریل (–SH) نیاز دارند و عمدتاً منشأ گیاهی دارند. مانند پاپائین، فیسین و بروملائین. جایگاه فعال این آنزیمها شامل یک سیستئین و یک هیستیدین است که برای فعالیت آنزیمی ضروریاند. این آنزیمها پیوندهای پپتیدی، استری و آمیدی را کاتالیز میکنند.
در آبجو، ترکیب پلیپپتیدها با تاننها موجب کدورت (haze) میشود. آنزیمهای پروتئولیتیک مانند پاپائین، فیسین و بروملائین با کاهش اندازه پلیپپتیدها از این نوع کدورت جلوگیری میکنند.
6.2.4. پروتئازهای حاوی فلز
این آنزیمها اگزوپپتیداز هستند. برای فعالیت به یک فلز نیاز دارند و توسط ترکیبات شلاتهکننده فلز مهار میشوند. مانند آمیوپپتیدازها، کربوکسیپپتیدازهای A و B و دیپپتیدازها. بیشتر این آنزیمها حاوی روی هستند.
- کربوکسیپپتیدازها اسیدهای آمینه را از انتهای دارای گروه کربوکسیل آزاد جدا میکنند.
- آمیوپپتیدازها اسیدهای آمینه را از انتهای دارای گروه آمین آزاد زنجیره پپتیدی جدا میکنند.
6.3. کاربرد آنزیمهای پروتئولیتیک در غذاها
آنزیمها برای هیدرولیز پروتئین به کار میروند تا:
- طیف وسیعی از پروتئینهای اصلاحشده آنزیمی فراهم کنند (مانند پروتئین تخممرغ، پروتئین آبپنیر).
- خواص عملکردی پروتئینها را بهبود دهند.
- پروتئینهای دناتورهشده را محلول کنند.
- قابلیت حلالیت پروتئینها در محیط اسیدی را حفظ کنند.
- قابلیت هضم را افزایش دهند.
- پروتئینهایی که دارای خواص نامطلوب هستند را تجزیه کنند.
۷ – نظریههای تشکیل پروتئینهای بافتدار
7.1.
بافتدار کردن (وقتی بر پروتئینهای گیاهی اعمال میشود) توسعهی یک ساختار فیزیکی است که هنگام خوردن، احساس خوردن گوشت را ایجاد کند. «بافت» گوشت مفهومی پیچیده است که شامل جنبهی دیداری (الیاف قابل مشاهده)، قابلیت جویدن، کشسانی، نرمی و آبداری است. عناصر فیزیکی اصلی گوشت که این بافت پیچیده را ایجاد میکنند شامل: الیاف ماهیچهای و بافت همبند هستند.
بسیاری از پروتئینهای گیاهی ساختار کروی دارند. بافتدار کردن به پروتئینهای کروی ساختاری شبیه الیاف میدهد. فرآیندهای مناسب باعث ایجاد قابلیت جویدن، توانایی نگهداری خوب آب، مقاومت در برابر پخت و ساختاری شبیه گوشت میشوند. این محصولات میتوانند این ویژگیها را در طی آبدار شدن مجدد و تیمار حرارتی بعدی حفظ کنند. پروتئینهای بافتدار اغلب بهعنوان جایگزین گوشت، افزایشدهندهی گوشت و آنالوگهای گوشت استفاده میشوند. محصولات تجاری پروتئین گیاهی بافتدار تقریباً منحصراً از پروتئین سویا تولید میشوند.
7.2. فرآیند بافتدار کردن
رویکردهای موفقتر برای بافتدار کردن پروتئینهای گیاهی (پروتئین سویا) را میتوان در دو دسته طبقهبندی کرد:
- رویکرد اول تلاش میکند یک ساختار ناهمگن شامل مقدار معینی الیاف پروتئینی درون یک ماتریکس مادهی چسبنده ایجاد کند. الیاف از طریق فرآیند ریسندگی (مشابه تولید الیاف مصنوعی در صنعت نساجی) تولید میشوند.
- رویکرد دوم مادهی سویا را به یک جرم لایهای، آبدار و قابل جویدن تبدیل میکند که فاقد الیاف واقعی است. این جرم را میتوان با دو فرآیند مختلف تولید کرد: اکستروژن ترموپلاستیک و بافتدار کردن با بخار.
در طول بافتدار کردن، پروتئینهای کروی با شکسته شدن نیروهای پیوند درونمولکولی باز میشوند. زنجیرههای کشیدهی حاصل از طریق برهمکنش با زنجیرههای مجاور پایدار میشوند.
7.2.1. فرآیند ریسندگی الیاف (Spin Process/Fiber Spinning)
در این روش مادهی اولیه باید حداقل ۹۰٪ پروتئین (ایزولهی پروتئینی) داشته باشد. وزن مولکولی پروتئینها باید در محدودهی ۱۰–۵۰ کیلو دالتون باشد. پروتئینهای کمتر از ۱۰ کیلو دالتون سازندگان ضعیف الیاف هستند، در حالی که پروتئینهای بالای ۵۰ کیلو دالتون به دلیل ویسکوزیته و تمایل به ژلشدن در pH قلیایی نامطلوباند.
مراحل اصلی:
- محلول غلیظ پروتئین (۱۰–۴۰٪) تهیه میشود که به آن دوپ گفته میشود. دوپ با افزودن قلیا حل شده و pH آن به حدود ۱۰ رسانده میشود. همزدن مداوم باعث باز شدن کامل پروتئینها به زیرواحدها و بازشدگی زنجیرههای پپتیدی میشود.
- دوپ از صفحهای با هزاران سوراخ (قطر ۵۰–۱۵۰ میکرومتر) عبور داده میشود و مولکولها در جهت جریان مرتب میشوند.
- فیلامانهای خروجی وارد حمام انعقاد با pH 2–3 (حاوی اسید و ۱۰٪ NaCl) میشوند. پروتئینها به دلیل pH ایزوالکتریک و اثر نمک، لخته شده و فیبر پروتئینی هیدراته تشکیل میدهند.
- فیبرها با غلتکها جمعآوری و کشیده میشوند که این عمل باعث افزایش استحکام مکانیکی و قابلیت جویدن میشود.
- فیبرها بین غلتکها فشرده و سپس در حمام خنثیسازی (NaHCO₃ و NaCl) قرار داده میشوند.
- در برخی موارد از حمام سختکننده یا افزودنیهایی مانند مواد معطر و لیپیدها نیز استفاده میشود.
- در نهایت فیبرها حرارت داده شده، برش خورده و فشرده میشوند. این فیبرها شباهت زیادی به فیبرهای گوشت دارند و بافت محصول به گوشت نزدیک است.
7.2.2. روش اکستروژن (Thermoplastic Extrusion)
این روش عمدهترین تکنیک امروزی برای بافتدار کردن پروتئینهای گیاهی است و به آن اکستروژن ترموپلاستیک گفته میشود. در این روش گرانولها یا تکههای خشک، الیافی و متخلخل تولید میشوند که هنگام آبدار شدن بافتی جویدنی شبیه گوشت دارند.
- مادهی اولیه لازم نیست ایزولهی پروتئینی باشد؛ میتوان از کنسانتره یا آرد پروتئینی (۴۵–۷۰٪ پروتئین) استفاده کرد.
- افزودن مقدار کمی نشاسته یا آمیلوز بافت را بهبود میدهد ولی لیپید بالای ۵–۱۰٪ مضر است. تا ۳٪ NaCl یا CaCl₂ هم میتواند افزوده شود.
- رطوبت ماده به ۳۰–۴۰٪ تنظیم و مخلوط وارد دستگاه اکسترودر میشود. فشار ۱۰,۰۰۰–۲۰,۰۰۰ کیلوپاسکال و دمای ۱۵۰–۲۰۰ درجه سانتیگراد اعمال میشود.
- پروتئینها باز شده و رشتهها کشیده و دوباره آرایش مییابند. انعقاد حرارتی نیز ممکن است رخ دهد.
- مخلوط از روزنهی کوچک خارج شده و ناگهان فشار کاهش مییابد. این امر موجب تبخیر ناگهانی آب داخلی و ایجاد حبابهای بخار میشود که حفرههایی در تکههای پروتئین باقی میگذارد.
- پس از سرد شدن، ماتریکس پروتئین-پلیساکارید خشک و منبسطشدهای ایجاد میشود که قادر است ۲ تا ۴ برابر وزن خود آب جذب کند و بافتی الیافی، اسفنجی و شبیه گوشت به دست میآید.
- این محصولات حتی تحت شرایط استریلیزاسیون هم پایدار باقی میمانند.
